A Proteinase K é uma serino-protease de elevada atividade enzimática, isolada do fungo Tritirachium album. Apresenta um tamanho molecular de 28,904 KDa.
Apresenta atividade de clivagem específica em proteínas nativas ou desnaturadas, sendo largamente utilizada na purificação de DNA e RNA.
A sua atividade é aumentada com a adição de agentes desnaturantes (SDS 1%), Uréia e em temperaturas elevadas (50°C-60°C).
Cada Unidade da Proteinase K é definida como a quantidade de enzima necessária para liberar aminoácidos e peptídeos (reação de Folin positiva), correspondente a 1 μmol de tirosina utilizando hemoglobina como substrato, em um minuto a 37°C, pH 7,5.
Armazenamento: -20°C
